بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس

در این مطالعه اثر میسل­های معکوس کاتیونی بر ساختار پروتئین آلبومین سرم گاوی (BSA) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف UV، فرایند کپسوله­سازی و تراکم BSA را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین در میسل­های معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بی­نظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، افزایش یافته درصورتیکه فرم مارپیچ آلفا کاهش یافته است. علاوه بر این، طیف سنجی FTIR به همراه فناوری افراز برای تعیین حالت­های آب در میسل معکوس بکار گرفته شد. بر اساس آنالیز داده­ها، کمتر از 50% آب موجود برای انحلال پروتئین در دسترس می­باشد. به طورکلی، نتایج نشان داد که محیط محدود و عدم وجود آب کافی دو عامل مهم تراکم پروتئین در این سامانه­ها محسوب می­شوند.